芬兰Kibron专注表面张力仪测量技术,快速精准测量动静态表面张力

热线:021-66110810,66110819,66110690,13564362870 Email: info@vizai.cn

合作客户/

拜耳公司.jpg

拜耳公司

同济大学

同济大学

联合大学.jpg

联合大学

宝洁公司

美国保洁

强生=

美国强生

瑞士罗氏

瑞士罗氏

当前位置首页 > 新闻中心

探索泡沫粗化与表面流变学之间的关联性疏水性蛋白——结论、致谢!

来源:上海谓载 浏览 1041 次 发布时间:2021-11-25

结论


在这项工作中,我们研究了由HFBII疏水蛋白、天然低分子量奎拉叶皂甙乳化剂制成的泡沫的稳定性,并将其与由已知表面活性蛋白(如b-乳球蛋白和b-酪蛋白)制成的泡沫进行了比较。 所有泡沫的空气体积分数约为50%,低于紧密包装,泡沫气泡悬浮在生物聚合物溶液中,具有微弱的屈服应力,足以在实验期间抑制直径小于200微米的气泡的乳状化。 这一实验设计使我们能够清楚地将气泡聚结和乳脂化的影响与由于气体扩散导致的气泡歧化分开。 我们的结果表明,不同体系的歧化速率存在显着差异,这反过来可能归因于吸附层表面流变特性的差异。 为了研究它们,我们使用了大变形实验,正如我们在这里推测的那样,与文献中通常报道的小变形平衡测量相比,大变形实验更接近歧化过程中的真实条件。 然而,在这种情况下,表面流变参数应仅用于类似条件下系统之间的差异比较,并且应小心处理它们与各自平衡性质的关系。 所有泡沫的空气体积分数约为50%,低于紧密包装,泡沫气泡悬浮在生物聚合物溶液中,具有微弱的屈服应力,足以在实验期间抑制直径小于200微米的气泡的乳状化。这一实验设计使我们能够清楚地将气泡聚结和乳脂化的影响与由于气体扩散导致的气泡歧化分开。我们的结果表明,不同体系的歧化速率存在显著差异,这反过来可能归因于吸附层表面流变特性的差异。为了研究它们,我们使用了大变形实验,正如我们在这里推测的那样,与文献中通常报道的小变形平衡测量相比,大变形实验更接近歧化过程中的真实条件。然而,在这种情况下,表面流变参数应仅用于类似条件下系统之间的差异比较,并且应小心处理它们与各自平衡性质的关系。


然后,我们将这里研究的不同吸附层的表面性质与在非常稀释状态下具有类似表面膨胀行为的等效2D聚合物网络相关联。 这种与等效2D聚合物的比较使我们能够根据其“内部”硬度来比较层的性质。 这种比较表明,HFBII分子在界面层表现为比其他分子更硬的实体。


这种硬粒子行为进一步反映在高压缩下的行为中,HFBII在高压缩下形成微观褶皱,并导致椭偏仪信号突然增加和噪声,这很可能与褶皱的形成有关。 这种行为不同于其他蛋白质,它们可能被分子压缩,甚至从表面分离,而不会产生微观褶皱。 因此,HFBII的最大模量大大超过了所研究的其他表面活性剂,并且观察到有效的膨胀硬化而不是膨胀软化。 此外,HFBII层在膨胀变形和剪切变形下的粘性耗散较小。


当将蛋白质层刚度转化为气泡收缩的驱动力时,通过2Emax/gmax>5和有限的粘性耗散量预测,HFBII可以有效阻止歧化,这与正在研究的所有其他材料不同。 这一预测得到了气泡紧密堆积下方空气分数下模型泡沫的气泡尺寸演变的证实。 HFBII能够在至少比参考材料大三个数量级的时间尺度上保持恒定的气泡尺寸。


致谢


作者要感谢英国科尔沃思联合利华研发部的安德鲁·考克斯博士和荷兰弗拉丁根联合利华研发部的鲁本·阿诺多夫博士,感谢他们进行了许多富有启发性的讨论和发表了许多评论。


工具书类


1 M. B. J. Meinders and T. van Vliet, Adv. Colloid Interface Sci., 2004, 108–109, 119–126.


2 W. Kloek, T. van Vliet and M. Meinders, J. Colloid Interface Sci., 2001, 237, 158–166.


3 J. J. Kokelaar and A. Prins, J. Cereal Sci., 1995, 22, 53–61.


4 H. D. Goff, Int. Dairy J., 1997, 7, 363–373.


5 J. W. Gibbs, Collected Works: Volume I Thermodynamics, Yale University Press, New Haven, 1957.


6 M. J. Ridout, A. R. Mackie and P. J. Wilde, J. Agric. Food Chem., 2004, 52, 3930–3937.


7 P. J. Wilde, Curr. Opin. Colloid Interface Sci., 2000, 5, 176–181.


8 E. Dickinson, Colloids Surf., B, 1999, 15, 161–176.


9 E. Dickinson, R. Ettelaie, B. S. Murray and Z. Du, J. Colloid Interface Sci., 2002, 252, 202–213.


10 A. H. Martin, K. Grolle, M. A. Bos, M. A. Cohen Stuart and T. van Vliet, J. Colloid Interface Sci., 2002, 254, 175–183.


11 A. Prins and H. K. van Kalsbeek, Curr. Opin. Colloid Interface Sci., 1998, 3, 639–642.


12 R. Xu, E. Dickinson and B. S. Murray, Langmuir, 2007, 23, 5005– 5013.


13 R. Ettelaie, E. Dickinson, Z. Du and B. S. Murray, J. Colloid Interface Sci., 2003, 263, 47–58.


14 A. Cooper, M. W. Kennedy, R. I. Fleming, E. H. Wilson, H. Videler, D. L. Wokosin, T. J. Su, R. J. Green and J. R. Lu, Biophys. J., 2005, 88, 2114–2125.


15 H. A. B. W€osten, Annu. Rev. Microbiol., 2001, 55, 625–646.


16 Z. I. Lalchev, R. K. Todorov, Y. T. Christova, P. J. Wilde, A. R. Mackie and D. C. Clark, Biophys. J., 1996, 71, 2591–2601.


17 J. Y. Park, M. A. Plahar, Y. C. Hung, K. H. McWatters and J. B. Eun, J. Sci. Food Agric., 2005, 85, 1845–1851.


18 A. L. Campbell, B. L. Holt, S. D. Stoyanov and V. N. Paunov, J. Mater. Chem., 2008, 18, 4074–4078.


19 W. Z. Zhou, J. Cao, W. C. Liu and S. D. Stoyanov, Angew. Chem., Int. Ed., 2009, 48, 378–381.


20 U. T. Gonzenbach, A. R. Studart, E. Tervoort and L. J. Gauckler, Langmuir, 2006, 22, 10983–10988.


21 H. A. B. W€osten and M. L. de Vocht, Biochim. Biophys. Acta, 2000, 1469, 79–86.


22 M. L. de Vocht, K. Scholtmeijer, E. W. van der Vegte, O. M. de Vries, N. Sonveaux, H. A. W€osten, J. M. Ruysschaert, G. Hadziioannou, J. G. Wessels and G. T. Robillard, Biophys. J., 1998, 74, 2059–2068.


23 J. Hakanpaa, J. Hakanpaa, A. Paananen, S. Askolin, T. NakariSetala, T. Parkkinen, M. Penttila, M. Linder and J. Rouvinen, J. Biol. Chem., 2004, 279, 534–539.


24 R. Zangi, M. L. de Vocht, G. T. Robillard and A. E. Mark, Biophys. J., 2002, 83, 112–124.


25 A. R. Cox, F. Cagnol, A. B. Russell and M. J. Izzard, Langmuir, 2007, 23, 7995–8002.


26 A. R. Cox, D. L. Aldred and A. B. Russell, Food Hydrocolloids, 2009, 23, 366–376.


27 S. Mitra and S. R. Dungan, J. Agric. Food Chem., 1997, 45, 1587– 1595.


28 M. J. Bailey, S. Askolin, N. Horhammer, M. Tenkanen, M. Linder, M. Penttila and T. Nakari-Setala, Appl. Microbiol. Biotechnol., 2002, 58, 721–727.


29 M. Linder, K. Selber, T. Nakari-Setala, M. Q. Qiao, M. R. Kula and M. Penttila, Biomacromolecules, 2001, 2, 511–517.


30 R. S. Farr and R. D. Groot, J. Chem. Phys., 2009, 131, 244104.


31 D. L. Aldred, A. R. Cox and S. D. Stoyanov, Patent No. WO2007039064A1, 2007.


32 M. Harke, R. Teppner, O. Schulz, H. Orendi and H. Motschmann, Rev. Sci. Instrum., 1997, 68, 3130–3134.


33 R. M. Azzam and N. M. Bashara, Ellipsometry and Polarized Light, Elsevier, Amsterdam, 1999.


34 J. De Feijter, J. Benjamins and F. A. Veer, Biopolymers, 1978, 17, 1759–1772.


35 T. D. Gurkov, S. C. Russev, K. D. Danov, I. B. Ivanov and B. Campbell, Langmuir, 2003, 19, 7362–7369.


36 P. Erni, P. Fischer and E. J. Windhab, Rev. Sci. Instrum., 2003, 74, 4916–4924.


37 A. Paananen, E. Vuorimaa, M. Torkkeli, M. Penttila, M. Kauranen, O. Ikkkala, H. Lemmetyinen, R. Serimaa and M. B. Linder, Biochemistry, 2003, 42, 5253–5258.


38 P. Walstra, Physical Chemistry of Foods, Marcel Dekker, New York, 2006.


39 K. D. Danov, P. A. Kralchevsky and S. D. Stoyanov, Langmuir, 2009, 26, 143–155.


40 P. Cicuta and E. M. Terentjev, Eur. Phys. J. E, 2005, 16, 147–158.


41 N. E. Hotrum, M. A. Cohen Stuart, T. van Vliet and G. A. van Aken, Langmuir, 2003, 19, 10210–10216.


42 A. H. Martin, M. A. Cohen Stuart, M. A. Bos and T. van Vliet, Langmuir, 2005, 21, 4083–4089.


43 A. Hambardzumyan, V. Aguie-Beghin, I. Panaitov and R. Douillard, Langmuir, 2003, 19, 72–78.


44 J. M. Rodriguez Patino, C. C. Sanchez and M. R. Rodriguez Nino, Food Hydrocolloids, 1999, 13, 401–408.


45 H. D. Bijsterbosch, V. O. de Haan, A. W. de Graaf, M. Mellema, F. A. M. Leermakers, M. A. Cohen Stuart and A. A. Well, Langmuir, 1995, 11, 4467–4473.


46 P. F. Fox, Developments in Dairy Chemistry—4, Elsevier Science Publishers Ltd., London, 1st edn, 1989.


47 F. MacRitchie, Adv. Colloid Interface Sci., 1986, 25, 341–385.


48 C. J. Beverung, C. J. Radke and H. W. Blanch, Biophys. Chem., 1999, 81, 59–80.


探索泡沫粗化与表面流变学之间的关联性疏水性蛋白——摘要、介绍

探索泡沫粗化与表面流变学之间的关联性疏水性蛋白——材料和方法

探索泡沫粗化与表面流变学之间的关联性疏水性蛋白——结果和讨论

探索泡沫粗化与表面流变学之间的关联性疏水性蛋白——结论、致谢!